Cristin-resultat-ID: 769607
Sist endret: 2. juni 2017 12:59
NVI-rapporteringsår: 2010
Resultat
Vitenskapelig artikkel
2010

Pneumococcal CbpD is a murein hydrolase that requires a dual cell envelope binding specificity to kill target cells during fratricide

Bidragsytere:
  • Vegard Eldholm
  • Ola Johnsborg
  • Daniel Straume
  • Hilde Solheim Ohnstad
  • Kari Helene Berg
  • Juan Hermoso
  • mfl.

Tidsskrift

Molecular Microbiology
ISSN 0950-382X
e-ISSN 1365-2958
NVI-nivå 2

Om resultatet

Vitenskapelig artikkel
Publiseringsår: 2010
Volum: 76
Hefte: 4
Sider: 905 - 917

Importkilder

Isi-ID: 000277607600010

Beskrivelse Beskrivelse

Tittel

Pneumococcal CbpD is a murein hydrolase that requires a dual cell envelope binding specificity to kill target cells during fratricide

Sammendrag

P>Pneumococci that are competent for natural genetic transformation express a number of proteins involved in binding, uptake, translocation and recombination of DNA. In addition, they attack and lyse non-competent sister cells present in the same environment. This phenomenon has been termed fratricide. The key effector of pneumococcal fratricide is CbpD, a secreted protein encompassing an N-terminal CHAP domain, two SH3b domains and a C-terminal choline-binding domain (CBD). CbpD is believed to degrade the cell wall of target cells, but experimental evidence supporting this hypothesis has been lacking. Here, we show that CbpD indeed has muralytic activity, and that this activity requires functional CBD and SH3b domains. To better understand the critical role played by the non-catalytic C-terminal region of CbpD, various translational fusions were constructed between the CBD and SH3b domains and green fluorescent protein (GFP). The results showed that the SH3b domains specifically recognize and bind peptidoglycan, while the CBD domain functions as a localization signal that directs CbpD to the septal region of the pneumococcal cell. Intriguingly, transmission electron microscopy analysis revealed that target cells attacked by CbpD ruptures at the septal region, in accordance with the binding specificity displayed by the CBD domain.

Bidragsytere

Vegard Eldholm

  • Tilknyttet:
    Forfatter
    ved Realfag og teknologi ved Norges miljø- og biovitenskapelige universitet

Ola Johnsborg

  • Tilknyttet:
    Forfatter
    ved Kjemi, bioteknologi og matvitenskap ved Norges miljø- og biovitenskapelige universitet

Daniel Straume

  • Tilknyttet:
    Forfatter
    ved Kjemi, bioteknologi og matvitenskap ved Norges miljø- og biovitenskapelige universitet

Hilde Solheim Ohnstad

  • Tilknyttet:
    Forfatter
    ved Kjemi, bioteknologi og matvitenskap ved Norges miljø- og biovitenskapelige universitet

Kari Helene Berg

  • Tilknyttet:
    Forfatter
    ved Kjemi, bioteknologi og matvitenskap ved Norges miljø- og biovitenskapelige universitet
1 - 5 av 7 | Neste | Siste »